Методы изучения белковых молекул

Изучение белковой молекулы. В начале ХХ века немецкий ученый Э. Фишер внес вклад в изучение белковой молекулы. Он доказал наличие пептидной связи между аминокислотами в молекуле белка. Шведский ученый Т. Сведберг изобрел центрифугу. Белковый раствор при вращении центрифуги распадается на белковые молекулы, которые оседают на дно сосуда. Измерив время оседания белковых молекул, Сведберг смог установить молекулярную массу белка. В 1951 г. американский ученый Л. Полинг изучил молекулярное строение белка гемоглобина клеток крови. А также пришел к выводу, что прочность и устойчивость пептидных молекул обусловлена тем, что входящие в их состав атомы кислорода и азота связаны между собой водородными связями.

Уровни организации белковой молекулы

Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру.

Первичная структура белка – это линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Вторичная структура белков представляет собой спираль или гармошку. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами — СООН и —NН2—. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух.